Científicos hallan las «puertas» del SARS-CoV-2 que permiten la infección del virus
PorEFE
20/08/2021 - 9:27 am
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Los investigadores descubrieron cómo los glicanos, que forman un residuo azucarado alrededor de la proteína Spike, actúan como puertas que se abren y cierran, sin la que el «virus queda básicamente incapacitado para la infección».
Redacción Ciencia, 20 ago (EFE).- La proteína Spike (S) del SARS-CoV-2 es la que permite que el virus entre en las células humanas. Ahora se ha descubierto que esta tiene en sus bordes unos polisacáridos llamados glicanos que actúan como puertas en el virus para que pueda infectar.
Un estudio encabezado por la Universidad de California en San Diego (Estados Unidos) y que publica Nature Chemistry ha usado la supercomputación para hacer una simulación animada que muestra cómo funciona ese mecanismo del coronavirus que causa la COVID-19.
El equipo encabezado por Rommie Amaro de la citada universidad, descubrió cómo los glicanos, que forman un residuo azucarado alrededor de la proteína S, actúan como puertas que se abren y se cierran, sin la cuales el «virus queda básicamente incapacitado para la infección».
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El descubrimiento de esta «puerta» abre posibles vías de nuevas terapias para contrarrestar la infección por SARS-CoV-2, pues si pudiera bloquearse farmacológicamente en la posición cerrada, «se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse».
Como la proteína S tiene en sus bordes ese recubrimiento de glicanos «ayuda a engañar al sistema inmunitario humano, ya que no parece más que un residuo azucarado».
Las simulaciones de supercomputación permitieron a los investigadores desarrollar películas dinámicas que revelaban la activación de las puertas de los glicanos. «Pudimos ver la apertura y el cierre», dijo Amaro.
El científico destacó que «si miras sólo la estructura cerrada, y luego miras la estructura abierta, no parece nada especial. Sólo porque captamos la película de todo el proceso se ve realmente cómo funciona».
La proteína Spike tiene una zona específica (RBD) a través de la cual se une al receptor ACE2 de las células humanas y el equipo descubrió que el glicano N343 es el eje que hace que el RBD pase de la posición «abajo» a la «arriba» para permitir el acceso al ACE2.
Otro de los autores del estudio, Jason McLellan, señaló que el equipo recreó diversas variantes de la proteína S y probaron cómo la falta de la puerta de glicanos afectaba a la capacidad de apertura de la RBD. «Sin esta puerta, la RBD de la proteína S no puede adoptar la configuración que necesita para infectar a las células».